Aminokwasy - pochodne weglowo. zawier. w swoim skł. 2 rodz. grup funkcyjn.: grupę karboksyl. COOH i gr. aminową NH2. Aminooctowy (glicyna Gly); 2 aminopropanowy (alanina Ala); 2 amino 4 metylo pentanowy (walanina Val); 2 amino 3 fenylo propionowy (fenyloalanina Phe); 2 amino 3 hydroksy propa(i)nowy (seryna Ser). Właściwości: w roztworach wodnych w zal. od Ph srodowiska aminokwasy mogą występować w 3 formach: anionowej, kationowej lub w formie jonu obojnaczego. | Ami. wykazują charakter amfoteryczny - mogą reagować zarówno z kwasem i zasadą. W reakcji z zasadą bierze udział grupa karboksylowa aminokwasu. W reakcji z kwasami bierze udział grupa aminowa aminokwasu. Kondensacja aminokwasów: jest to reakcja zachodząca pomiędzy co najmniej 2 aminokwasami (połączenie powstaje pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową 2 amin.) w wyniku czego powstaje tzw. wiązanie peptydowe. Otrzymywanie: hydroliza peptydów i białek; z fluorowco kwasów (czy alkanów).



Białka: polimery aminokwasów białkowych połączonych wiązaniami peptydowymi. Peptydy osiadające co najmniej100 reszt aminokwasowych to białka. Główne składniki białek: węgiel, wodór, tlen, azot. Oprócz tego mogą wyst.: siarka, fosfor, magnez, żelazo, chlor, miedź, jod. Budowa cząsteczek białka: struktura 1 rzędowa- określa sekwencję aminokwasów wchodzących w skład białek, jest uwarunkowana genetycznie. | struktura 2 rzędowa - przedstawia skład przestrzenny wynikający z obecności wiązań wodorowych powstających pomiędzy tlenem z grupy c) a wodorem z grupy NH 2 aminokwasu. Wyróżniamy 2 konformacje: strukturę ?, która przyjmuje kształt heliksy| Strukturę ß "pofałdowanej kartki" lub "harmonijki" - występuje wówczas gdy łańcuchy peptydowe układają się równolegle do siebie i łączą wiązaniami peptydowymi.||Struktura 3 rzędowa - wskazuje na sposób upakowania poszczególnych fragmentów łańcucha polipeptydowego o regularnej strukturze przestrzennej w cząsteczce białka. Struktura 4 rzędowa - opisuje ilość i wzajemne ułożenie podjednostek białek. Jest to strukt. b.złożona. Właściwości fiz-chemiczne: - na ogół rozpuszczalne w wodzie; - wykazują zdolność wiązania cząsteczek wody ulegając hydratacji (pęcznieją a następnie rozpuszczają się); - tworzą cząstki koloidalne; - pod wpływem wys.temp., alkoholu, soli ołowiu (I), stężonego H2SO4 i NaOH białko tworzy obfity, biały, kłaczkowaty osad. Jest to proces nieodwracalny, nazywany procesem denaturacji; - pod wpływem elektrolitów np. siarczanu (VI) amonu z koloidalnego roztworu białka strąca się biały kłaczkowaty osad. Proces ten to wysolenie białka, który nie narusza struktury białka, jest procesem odwracalnym. 

Reakcje wykrywania aminokwasów: a)reakcja ninhydrynowa - w reakcji z ninhydryną większość aminokwasów daje zabarwienie fioletowo - niebieskie. b)reakcja ksantoproteinowa - próba ta służy do wykrywania w aminokwasach pierścienia aromatycznego, dodanie stężonego kwasu azotowego (V) powoduje wystąpienie żółtego zabarwienia spowodowanego powstaniem pochodnych nitrowych aminokwasów c)wykrywanie wiązania peptydowego - reakcja biuretowa, która polega na działaniu wodorotlenku miedzi II i wodorotlenku sodu na białko, powstała mieszanina przyjmuje zabarwienie fioletowe, które świadczy o obecności wiązań peptydowych.